这项新发现发表在12月3日的《美国国家科学院院刊》上，有助于解释MHC-I蛋白之间某些令人费解的差异，对理解自身免疫性疾病以及对感染和癌症的免疫反应具有启示。研究结果也为MHC-I蛋白在实验室中的诊断和治疗应用提供了指导。
坎特伯雷大学圣克鲁斯分校化学和生物化学助理教授、论文的作者尼古拉斯·斯古拉基斯说：“我们对这些基本机制的发现使我们能够开发出具有巨大诊断和治疗潜力的技术。”。
MHC-I蛋白的作用是使身体中的每一个细胞都能在其表面显示该细胞产生的所有蛋白质的片段，通常约10000种不同的蛋白质。由MHC-I蛋白在细胞表面上显示的蛋白质片段被专门的免疫细胞扫描，称为细胞毒性T细胞，其可以识别来自肿瘤的感染或突变蛋白的外源蛋白并启动免疫应答。
斯古拉基斯解释说：“细胞有这个条形码系统，这样它就可以向免疫系统展示细胞内部的情况，而T细胞不断地监视细胞表面，以嗅出异常蛋白质的条形码。”。
斯古拉基斯和他的团队与伊利诺伊大学的合著者埃里克·普罗科的小组密切合作，专注于“抗原装载”的过程，即如何选择蛋白质条形码并将其与MHC-I蛋白结合，从而将其显示在细胞表面。分子伴侣在抗原装载中起着重要的作用，有助于确定哪些蛋白质片段被显示出来。这篇新的论文揭示了MHC-I蛋白和伴侣之间的相互作用如何形成显示抗原的序列。
